Так как многие полиненасыщенные кислоты, необходимые для расчета коэффициента отсутствуют, то подсчитаем его для полосатого тунца:
С20:2 = 6,520 С20:5 = 5,160
С20:3 = 1,360 С22:5 = 5,940
С20:4 = 0,420 С22:6 = 15,54
КЭМ = 0,420/34,560 = 0,012 (16)
Липиды, входящие в состав мышечных волокон, выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пласти-
ческим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна – миофибриллы, клеточные мембраны, прослойки гранул.
В состав миофибрилл входят различные глицерофосфолипиды, многие из них способствуют проявлению активности ряда ферментов. Особенно большим содержанием фосфолипидов отличается саркоплазматический рети-
кулум и сарколеммные мембраны. Однако общее содержание фосфолипидов в сарколеммной мембране значительно ниже, чем в митохондриях, причем качественный состав их в ней не отличается от состава субклеточных структур.
Другая часть липидов выполняет роль резервного энергетического материала, такие липиды содержатся в саркоплазме в виде мелких капелек на полюсах митохондрий. В большом количестве липиды содержатся в межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительных прослойках (13).
Состав углеводов
Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген – важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе. Содержание его зависит от тренированности и упитанности птицы, а также физиологического состояния.
Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный поли-
сахарид, построенный из сотен молекул a-глюкозы. молекулярная масса его равна 1*10^6. Большая степень разветвленности мышечного гликогена необ-
ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного метаболизма, когда происходит его регенерация. В пе-
риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей – «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы. Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы, синтезирующей гликоген.
В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных дис-
ков и он не обнаруживается в изотропных. Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме ( с преобладанием в около-
ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас-
паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство-
римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес-
ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного обновления.
В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается ана-
эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес-
тво их относительно невелико.
Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием a-амилазы, нейтра-
льной g-амилазы, олиго-1,4 – 1,4-глюкантрансферазы и амило-1,6-глюкозида-
зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды. Дальнейшее расщеп-
ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными a-олигоглюкозида-
зами (13).
Витамины
Витамины представлены в таблице 7(20).
Таблица 7
Витамины в 100 г. продукта (тушки индейки первой категории)
Витамин А, мг……………………0,01
b-каротин, мг………………………сл.
Витамин Е, мг……………………0,34
Витамин В6, мг…………………..0,33
Витамин В12, мкг…………………-
Биотин, мкг………………………..-
Витамин С, мг……………………..-
Ниацин, мг………………………...7,8
Пантотеновая
кислота, мг……………………….0,65
Рибофлавин, мг…………………..0,22
Тиамин, мг………………………..0,05
Фолацин, мкг……………………..9,6
Холин, мг…………………………139
Свойства воды, входящей в состав сырья
Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах. Неодинаково содержание воды в различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода, входящая в состав мышечной ткани, не-
однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.
Различают две формы воды – свободную и связанную. Свободная жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован-
ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо-
кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене-
ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная во-
да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро-
ванную, тетраэдрическую структуру. Другая часть воды находится в связан-
ном состоянии – ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды ткани ассоциируется с белками мио-
фибрилл.
Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами мо-
лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп (аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел-
ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп
и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие – значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака. Окружая функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно влияет на стабилизацию их простран-
ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную деятельность.
На некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики.
Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она характери-
зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания, мень-
ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в химическом отношении ( находящиеся в небольших концентрациях) – сахара, глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6-15% от масс-
сы ткани.
За слоем гидратной воды расположены слои относительно слабо удер-
живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ, - это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она большей частью за счет осмотического давления и адсорб-
ции структурами клеток – сеткой белковых мембран и белковых волокон, а также в результате заполнения макро- и микрокапиллярных внутриклеточ-
ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните-
льно легко может быть удалена из ткани (13).
Характеристика ферментов сырья
Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гли-
колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.
Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем разли-
чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити-
ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.
В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.
Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито-
хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го-
раздо больше крист ( складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. процессы, протекаю-
щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже-
нии мышечной клетки энергией.
Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей харак-
теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка-
тализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных мышеч-
ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.
Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос-
татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.
К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис-
ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.
Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и переами-
нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син-
тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование, осуществля-
ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано
с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях.
Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.
Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен-
тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер-
менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя-
ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция ми-
тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.
Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой иона-
ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.
В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеют-
ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме-
раза).
С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na , K ,
Li , Ca , Mg , NH . Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет-
ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это АТФ-аза активируется ионами магния.
АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы мио-
зина – его компонент – Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью АМФ-аминогидролазы, ацетилхолинэсте-
разы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине. Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При де-
липировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-аминогидролазы и ацетилхолинэстеразы.
В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.
К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стади-
ях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участву-
ют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомной поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Т-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу 1, ГТФ-азу и др.
Лизосомы содержат клеточные гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы. В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцити-
рованный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и перевари-
вают компоненты клетки.
Наличие в лизосомах липопротеидной мембраны надежно удерживает гидролитические ферменты и предотвращает переваривание субстратов мы-
шеечного волокна тотчас после убоя. Однако в дальнейшем, под воздействи-
ем различных факторов, происходит высвобождение гидролаз
Структурно-механические свойства сырья
Структурно-механические характеристики представляют собой фундаментальные физические свойства продуктов. Они проявляются при механическом воздействии на обрабатываемый продукт и характеризуют его сопротивляемость приложенным извне усилиям, обусловленную строением и структурой продукта. Эти характеристики используются для расчета процес-
сов в рабочих органах машин с целью определения их механических пара-
метров (геометрических, кинематических и динамических); они отражают существенные аспекты качества продуктов. Кроме того, структурно-механи-
ческие характеристики учитываются при расчете различных физических процессов (22).
Сдвиговые характеристики.
В я з к о с т ь к р о в и. Кровь состоит из плазмы и форменных элемен-
тов. Плазма составляет 60% объема крови и представляет собою сложный раствор, содержащий белки, глюкозу, холестерин и его эфиры, фосфатиды, жиры и свободные жирные кислоты, небелковые азотистые и минеральные вещества. Форменные элементы крови (40%) представлены красными кровя-
ными шариками (эритроциты), белыми (лейкоциты) и кровяными пластинка-
ми (тромбоциты). Общее представление о составе крови дано на рис. (1).
Сухие вещества плазмы крови (7).
Б
М
Л
С
Аз
Ф
Г
А
Рис. (1). Б – Белки, 7,5%; Ф – Фибриноген, 0,2%; Г – Глобулины, 2,8-3,0%; А – Альбумины, 4,3%; М – Минеральное вещество, 1%; Л – Липиды, 1%; С – Сахар, Аз – Азотистые вещества.
При увеличении концентрации сухих веществ вязкость крови возрастает и уменьшается при увеличении температуры, что наглядно видно из табл. 8-10. В таблицах приведены данные исследований пищевой стабилизированной крови и плазмы, полученной из этой же крови промышленным сепарирова-
нием. Концентрирование осуществляется ультрафильтрацией на лаборатор-
ной установке. Вязкость измеряли с помощью вискозиметра Гепплера и рео-
вискозиветра Ротовиско.
Таблица 8
Зависимость вязкости крови h*10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и температуры
Концентрация сухих веществ, кг на 1 кг крови
Температура, С
10
20
30
40
0,261
92
59
46
36
0,213
31
19
14
0,182
15
7
5
0,152
11
6
4
Данные таблицы 8 получены при градиенте скорости 380 с ^(-1), а
табл. 9 – при температуре 20 С. Следует отметить, что при концентрации 0,261 кровь представляет собой типичную степенную жидкость.
Таблица 9
Зависимость вязкости крови h*10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и градиента скорости
Градиент скорости, с
100
200
380
570
109
85
71
53
41
27
21
18
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5